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In condizioni normali, gli enzimi sono in forma inattivata in modo da impedire l’attività dell’enzima quando non richiesto.
Quando è necessario l’attività degli enzimi, come ad esempio la presenza di substrato, l’enzima viene attivato. L’attivazione degli enzimi varia da enzima a enzima. Ad esempio, alcuni enzimi come il pepsinogeno vengono attivati quando il polipeptide determinato viene tagliato. La conversione di pepsinogeno in pepsina richiede il mezzo acido. Sulla controparte, alcuni enzimi sono attivati in presenza di coenzimi, co-fattori, certi ioni. eccetera.
Se gli enzimi digestivi vengono attivati per tutto il tempo, l’enzima viene degradato da altri componenti della cellula o dalla pista digestiva che non dovrebbero essere danneggiati. Oltre a ciò, l’attivazione di tutti gli enzimi non necessari porterà allo spreco di molta energia e proteine, poiché sappiamo che tutti gli enzimi sono proteine (ad eccezione del Ribozima) e la sintesi delle proteine richiede energia, aminoacidi, ecc.
Pertanto, è essenziale interrompere l’attività degli enzimi quando non richiesto.
Per evitare sprechi di energia e risorse. Il nostro corpo cerca naturalmente di conservare energia. Gli enzimi agiscono specificamente su determinati substrati. Pertanto, un enzima verrà attivato a determinate condizioni per rompere un determinato gruppo di substrato. Un bell’esempio è la pepsina attivata dal nostro stesso succo gastrico per decomporre i peptidi in amminoacidi. Sappi i tuoi enzimi digestivi e perché sono importanti – solo enzimaticamente
Gli enzimi digestivi se attivati continuamente, digeriranno le proteine necessarie richieste dal nostro corpo. Per prevenire tale azione. Gli enzimi digestivi vengono attivati su azione di altri enzimi, in modo che quando sono richiesti, solo loro possono funzionare.
Per evitare inutili rotture enzimatiche dei substrati, quando non è richiesto dalla cellula.